La charge des acides aminés
Lorsque l’on étudie les protéines ou les acides aminés, il est important de comprendre leurs charges. Les charges peuvent affecter la structure, la fonction et la solubilité de ces molécules. Dans cet article, nous allons examiner comment la charge des acides aminés est déterminée, comment elle affecte les propriétés des protéines et comment elle peut être utilisée pour séparer et purifier des protéines.
Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines. Ils sont liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques. Il existe 20 acides aminés différents qui sont utilisés pour construire des protéines. Chaque acide aminé est composé d’un groupe amine (NH2), d’un groupe acide carboxylique (COOH), d’un atome d’hydrogène (H) et d’un groupe R. Il est le groupe R qui distingue les 20 acides aminés les uns des autres. Les groupes R peuvent être très différents les uns des autres en termes de taille, de forme et de propriétés chimiques.
La charge électrique des acides aminés dépend de leur groupe R. Certains groupes R sont chargés positivement, tandis que d’autres sont chargés négativement ou neutres. Les acides aminés peuvent être divisés en trois catégories en fonction de leur charge.
Les acides aminés chargés positivement sont appelés bases. Ils ont une charge positive en raison de la présence d’un groupe amine protoné, qui contient un atome d’azote qui a accepté un proton supplémentaire de l’environnement. Les acides aminés chargés positivement comprennent l’arginine, la lysine et l’histidine.
Les acides aminés chargés négativement sont appelés acides. Ils ont une charge négative en raison de la présence d’un groupe carboxyle, qui contient un atome d’oxygène doublement lié à un atome de carbone et un atome d’oxygène simple qui a capté un électron supplémentaire de l’environnement. Les acides aminés chargés négativement comprennent l’acide aspartique et l’acide glutamique.
Les acides aminés neutres n’ont pas de charge nette. Ils ont une charge électrique égale à zéro, car leur groupe R n’est ni positivement ni négativement chargé. Les acides aminés neutres comprennent la glycine, l’alanine, la sérine, la thréonine, la cystéine, la proline, la méthionine, la leucine, la valine, l’isoleucine, la phénylalanine et la tryptophane.
La charge des acides aminés peut influencer leur solubilité, leur capacité à former des liaisons hydrogène et leur capacité à catalyser des réactions enzymatiques. Par exemple, les acides aminés chargés positivement sont souvent solubles dans l’eau et peuvent former des liaisons hydrogène avec des acides aminés chargés négativement. Les acides aminés chargés négativement sont souvent solubles dans l’eau et peuvent former des liaisons hydrogène avec des acides aminés chargés positivement.
Les acides aminés neutres peuvent être solubles ou insolubles dans l’eau, selon la charge de leur groupe R et les autres interactions qu’ils ont avec l’environnement.
La charge des acides aminés peut également affecter les propriétés des protéines. Les protéines sont des molécules complexes qui ont une structure tridimensionnelle spécifique. Cette structure est déterminée par les interactions entre les acides aminés qui la composent.
Les interactions les plus importantes sont les liaisons covalentes entre les acides aminés et les liaisons non covalentes, telles que les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et les interactions de Van der Waals. La charge des acides aminés peut influencer ces interactions et donc la structure des protéines.
Par exemple, les acides aminés chargés positivement peuvent former des liaisons ioniques avec des acides aminés chargés négativement pour stabiliser la structure de la protéine. Les acides aminés chargés négativement peuvent former des liaisons ioniques avec des acides aminés chargés positivement ou des liaisons hydrogène avec d’autres acides aminés pour aider à maintenir la structure de la protéine. Les acides aminés neutres peuvent également former des liaisons hydrogène avec d’autres acides aminés pour stabiliser la structure de la protéine.
La charge des acides aminés peut également être utilisée pour séparer et purifier des protéines. La chromatographie d’échange d’ions est une technique de séparation basée sur la charge des acides aminés. Cette technique utilise une colonne remplie de charges opposées qui permettent à des protéines chargées de se lier et de se détacher en fonction de leur charge nette.
Par exemple, si une protéine chargée positivement est mise en contact avec une colonne chromatographique remplie de charges négatives, elle se liera à la colonne. La protéine peut ensuite être éluée en augmentant la force ionique de la solution de lavage, ce qui perturbera les interactions ioniques entre la protéine et la colonne. De même, une protéine chargée négativement peut être séparée en utilisant une colonne remplie de charges positivement.
valine structure amino acid | Les points importants
En conclusion, la charge des acides aminés est un aspect important de la biochimie des protéines. La charge peut affecter la structure, la fonction et la solubilité des protéines. Les acides aminés peuvent être classés en fonction de leur charge en acides, bases ou neutres. La chromatographie d’échange d’ions est une technique de séparation qui utilise la charge des acides aminés pour séparer et purifier des protéines.