L’angle dièdre des acides aminés

Les acides aminés sont les éléments qui composent les protéines, qui sont les blocs de construction fondamentaux de tous les organismes vivants. Il existe environ 20 acides aminés différents dans la nature, chacun avec une structure unique qui les rend idéaux pour des fonctions spécifiques.

L’un des aspects clés de la structure des acides aminés est leur angle dièdre, qui détermine la façon dont les différents groupes fonctionnels sur l’acide aminé interagissent les uns avec les autres. Dans cet article, nous explorerons ce qu’est l’angle dièdre, comment il est mesuré et pourquoi il est important pour les protéines.

Qu’est-ce qu’un angle dièdre ?

L’angle dièdre est un angle de torsion qui mesure la rotation autour d’une liaison entre deux atomes de carbone. Il est déterminé par les positions des atomes d’hydrogène, d’azote et d’oxygène attachés aux deux carbones, ainsi que par la position des deux carbones eux-mêmes.

Dans le cas des acides aminés, l’angle dièdre est mesuré entre le groupe carboxyle (-COOH) et le groupe amine (-NH2). Ce groupe carboxyle lie le carbone alpha (α) à l’un des deux atomes de carbone de la liaison peptidique qui forme la protéine, tandis que le groupe amine lie le carbone alpha à l’autre atome de carbone de la liaison peptidique.

Il existe en fait deux angles dièdres importants dans chaque acide aminé, qui sont mesurés autour de chacune des deux liaisons impliquées dans la liaison peptidique. Le premier angle dièdre est mesuré entre le carbone alpha et le carbone qui lie le groupe carboxyle, tandis que le second angle dièdre est mesuré entre le carbone alpha et le carbone qui lie le groupe amine.

Des exemples d’acides aminés avec des angles dièdres différents sont présentés dans la figure ci-dessous :

Pourquoi les angles dièdres des acides aminés sont-ils importants ?

Les angles dièdres des acides aminés sont très importants pour la structure des protéines, car ils déterminent la façon dont les chaînes polypeptidiques se replient et se plient pour former une structure tridimensionnelle spécifique. Ainsi, les angles dièdres d’un acide aminé déterminent en grande partie comment cet acide aminé s’intègre dans la structure de la protéine globale.

Plus précisément, les angles dièdres déterminent les conformation(s) des acides aminés. C’est-à-dire les conformations que les acides aminés peuvent adopter pour leur permettre de s’assembler dans la chaîne peptidique.

Les acides aminés peuvent exister dans différents conformations – ou états énergétiques – qui sont déterminées par les forces de répulsion et d’attraction entre les différents atomes et groupes fonctionnels de l’acide aminé. En particulier, les angles dièdres des acides aminés sont influencés par la nécessité d’éviter les répulsions stériques entre les différents groupes fonctionnels de l’acide aminé.

Ainsi, lorsque les acides aminés se combinent pour former une protéine, les angles dièdres de chaque acide aminé doivent être ajustés de manière à minimiser les répulsions stériques et à permettre une structure tridimensionnelle stable et fonctionnelle.

Les angles dièdres des acides aminés peuvent également être influencés par les interactions avec d’autres groupes fonctionnels dans la protéine, ainsi que par les interactions avec des molécules d’eau et d’autres solvants environnants.

Mesure des angles dièdres des acides aminés

Les angles dièdres des acides aminés peuvent être mesurés expérimentalement en utilisant une variété de techniques de spectroscopie, notamment la spectroscopie RMN et la spectroscopie de diffraction de rayons X.

Ces techniques permettent de mesurer les positions relatives des différents atomes et groupes fonctionnels dans l’acide aminé, ce qui permet de déterminer l’angle dièdre autour de la liaison peptidique. Ces mesures sont généralement effectuées à plusieurs températures et dans différentes conditions, afin de déterminer les conformations possibles de l’acide aminé et leur état énergétique relatif.

Des calculs de mécanique quantique peuvent également être utilisés pour prédire les angles dièdres des acides aminés, à partir des structures moléculaires de base et des interactions entre les différents groupes fonctionnels.

Importance clinique des angles dièdres

Les angles dièdres des acides aminés sont importants pour la structure et la fonction de nombreuses protéines, et des mutations dans les séquences d’acides aminés peuvent perturber ces angles dièdres et entraîner des maladies et des troubles génétiques.

Par exemple, certaines mutations dans les séquences d’acides aminés de la chaîne bêta de l’hémoglobine entraînent une modification des angles dièdres des acides aminés individuels, ce qui perturbe la structure globale de l’hémoglobine et entraîne une anémie falciforme.

De même, des mutations dans les séquences d’acides aminés des protéines impliquées dans la maladie d’Alzheimer ou la maladie de Parkinson peuvent également perturber les angles dièdres des acides aminés et affecter leur fonctionnement.

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Conclusion

Les angles dièdres des acides aminés sont un aspect crucial de la structure et de la fonction des protéines, déterminant la façon dont les acides aminés individuels interagissent les uns avec les autres pour former une structure tridimensionnelle stable.

Les techniques de spectroscopie et de calcul de mécanique quantique sont des outils précieux pour mesurer et prédire les angles dièdres des acides aminés, tout en permettant de comprendre leur importance clinique.