Les liaisons d’acides aminés : tout ce que vous devez savoir

Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines qui sont essentielles à la vie. Il existe 20 acides aminés qui sont utilisés pour construire des protéines différentes et chacun d’eux possède une structure unique qui les rend spécifiques. Cependant, ce qui est encore plus fascinant, c’est la façon dont ces acides aminés se combinent entre eux pour former des liaisons d’acides aminés.

Dans cet article, nous allons discuter de ce qui fait que les acides aminés se lient ensemble pour former des protéines, des différents types de liaisons qui existent et de la façon dont ils affectent la structure et les fonctions des protéines.

Les acides aminés : les briques de base des protéines

Avant de discuter des liaisons d’acides aminés, il est important de comprendre ce qu’est un acide aminé. Les acides aminés sont des molécules organiques qui contiennent un groupe carboxyle (-COOH) et un groupe amine (-NH2) ainsi qu’un groupe R variable, qui détermine l’identité de l’acide aminé. En outre, chaque acide aminé possède un atome d’hydrogène et un atome de carbone qui font partie du groupe R.

Il y a 20 acides aminés différents que l’on trouve dans la nature, chacun ayant sa propre structure moléculaire qui détermine ses propriétés et sa fonction. Par exemple, la cystéine a une structure qui contient un groupe thiol (-SH) qui forme des ponts disulfures avec d’autres cystéines, ce qui stabilise la structure globale de la protéine.

Les acides aminés peuvent être combinés de différentes manières pour former des polypeptides, qui sont de grandes chaînes de protéines. Les liaisons d’acides aminés sont responsables de relier les acides aminés entre eux pour former une chaîne polypeptidique.

Les liaisons d’acides aminés : comment se forment-elles ?

Les liaisons d’acides aminés sont appelées liaisons peptidiques, et elles se forment par une réaction de déshydratation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre acide aminé. Cette réaction se produit par l’élimination d’une molécule d’eau, ce qui crée une liaison covalente entre les deux acides aminés.

Par exemple, si nous prenons deux acides aminés simples, la glycine et la valine, et que nous les lions ensemble, la réaction de déshydratation ressemblerait à ceci :

Glycine Valine
H | | H
N–C–C=O + H–N–C–C=O
H | | CH3

Lorsque la glycine et la valine sont combinées de cette manière, la liaison peptidique qui en résulte forme une protéine. Chaque acide aminé supplémentaire peut être ajouté à la même manière pour allonger cette chaîne polypeptidique.

Quand les liaisons d’acides aminés sont-elles brisées ?

Les liaisons d’acides aminés peuvent être brisées à tout moment dans le cycle de vie d’une protéine. Cela peut se produire pour de nombreuses raisons, notamment :

– La protéine peut être dégradée par des enzymes qui la décomposent en ses composants de base.
– La liaison peptidique peut être rompue par l’hydrolyse, qui est le processus de l’ajout d’une molécule d’eau pour rompre la liaison covalente.
– La protéine peut être dénaturée, c’est-à-dire que sa structure tridimensionnelle peut être perturbée. Cela peut entraîner la rupture de la liaison peptidique et la décomposition de la protéine.

Les différntes liaisons d’acides aminés

Maintenant que nous avons examiné les liaisons peptidiques, qui sont la principale liaison d’acides aminés dans une protéine, examinons les autres types de liaisons qui peuvent exister entre les acides aminés.

Liaison disulfure

La liaison disulfure est une liaison covalente qui se forme entre deux groupes thiol (-SH) de cystéines voisines dans une protéine. Cette liaison se forme par une oxydation réversible des groupes thiol grâce à une enzyme catalyse spécifique. Cette liaison peut stabiliser la structure globale de la protéine et aider la protéine à maintenir sa conformation fonctionnelle.

Ponts hydrogène

Les ponts hydrogène sont des liaisons faibles qui se forment entre un atome d’hydrogène porté par un groupe NH ou OH et un atome d’oxygène ou d’azote porteur d’une liaison CO-C ou NH-C. Les ponts hydrogène sont des interactions à distance prépondérante dans la structure secondaire des protéines comme les hélices α, les feuillets β et les boucles β.

Interactions électrostatiques

Les interactions électrostatiques, également appelées interactions ioniques, sont des liaisons qui se forment entre des groupements ionisés de la chaîne latérale de deux acides aminés opposés, par exemple entre un groupement amino (NH3+) et un groupement carboxylique (COO-). Ces liaisons contribuent de manière importante à la structure tridimensionnelle des protéines mais elles sont habituellement moins importante dans les structures secondaires.

Forces de van der Waals

Les forces de van der Waals sont des forces d’attraction entre les molécules qui, bien que faibles, peuvent avoir une grande importance pour le maintien de la conformation, particulièrement pour les régions de structures secondaires serrées. Ces forces de van der Waals sont notamment dues aux interactions entre charges partielles positives et négatives des résidus hydrophobes.

amino acid synthesis | Les points importants

Conclusion

Les liaisons d’acides aminés sont fondamentales pour comprendre la structure et la fonction des protéines. La liaison peptidique, qui est la liaison principale entre les acides aminés dans une protéine, est responsables de la construction de chaînes polypeptidiques. Les autres types de liaisons, telles que les liaisons disulfures, les ponts hydrogène, les interactions électrostatiques et les forces de van der Waals, contribuent à la stabilité de la protéine et à sa forme tridimensionnelle.

En explorant ces différentes liaisons d’acides aminés, nous pouvons mieux comprendre la façon dont les protéines sont formées et la façon dont elles fonctionnent dans les organismes vivants. La science innove sans cesse et nous permet d’aller toujours plus loin dans notre compréhension de ces liaisons pour découvrir de nouvelles thérapies pour les maladies.