Les acides aminés sont les unités constitutives fondamentales des protéines. Ils se composent d’un groupe carboxyle (-COOH) et d’un groupe amine (-NH2), ainsi que d’une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Cette chaîne latérale confère à chaque acide aminé des propriétés chimiques uniques qui affectent leur acidité.
Pour comprendre si les acides aminés sont acides, basiques ou neutres, il est important de comprendre comment l’acidité est mesurée. L’acidité est mesurée sur une échelle appelée pH, qui va de 0 à 14. Les solutions acides ont un pH inférieur à 7, tandis que les solutions alcalines ont un pH supérieur à 7. Les solutions neutres ont un pH de 7.
Le pH mesure la concentration d’ions H+ dans une solution. Les acides sont des substances qui libèrent des ions H+ dans l’eau, tandis que les bases libèrent des ions OH-. Les acides forts sont ceux qui libèrent facilement des ions H+ dans l’eau, tandis que les acides faibles libèrent des ions H+ de manière moins efficace.
Ainsi, pour déterminer si les acides aminés sont acides, basiques ou neutres, nous devons examiner la capacité de leurs groupes carboxyle et amine à libérer des ions H+ ou à accepter des ions H+ afin de réguler le pH de la solution dans laquelle ils se trouvent.
Les acides aminés peuvent être classés en trois catégories en fonction de leur pKa (pH à laquelle la moitié des groupes ionisables sont protonés ou déprotonés) : acides, bases et neutres.
Les acides aminés acides
Les acides aminés acides ont un groupe carboxyle qui peut libérer un ion H+ dans l’eau, créant ainsi une solution acide. Les acides aminés acides incluent l’acide aspartique (Asp) et l’acide glutamique (Glu). L’Asp a une chaîne latérale chargée négativement, tandis que la Glu a une chaîne latérale contenant deux groupes carboxyle.
Les groupes carboxyle dans ces acides aminés peuvent libérer un ion H+ dans l’eau, ce qui rend la solution plus acide. À pH neutre, ces groupes sont partiellement ionisés, mais à pH faible, ils peuvent être facilement protonés, produisant une charge nette positive sur la chaîne latérale et diminuant ainsi la solubilité et le pH.
Lorsque ces acides aminés sont incorporés dans une protéine, leur charge ionique peut affecter les interactions électrostatiques qui stabilisent la structure de la protéine. Une charge négative peut interagir avec des résidus chargés positivement pour stabiliser la structure, tandis qu’une charge positive peut interagir avec des résidus chargés négativement.
Les acides aminés basiques
Les acides aminés basiques ont un groupe amine qui peut accepter un ion H+ dans l’eau, créant ainsi une solution basique. Les acides aminés basiques incluent la lysine (Lys), l’arginine (Arg) et l’histidine (His). L’Arg et la Lys ont des chaînes latérales de type amine, tandis que l’His a une chaîne latérale avec un groupe imidazole.
Dans une solution aqueuse, les groupes amine des acides aminés basiques peuvent accepter un ion H+ pour former des ions ammonium chargés positivement, augmentant ainsi le pH de la solution. À pH neutre, ces groupes sont partiellement protonés, mais à pH élevé, ils peuvent être facilement déprotonés, produisant une charge nette négative sur la chaîne latérale.
L’Arg et la Lys ont des charges positives à pH physiologique, ce qui leur permet d’interagir avec des résidus chargés négativement pour stabiliser la structure de la protéine. L’His est unique en raison de son pKa proche de pH physiologique, qui lui confère la capacité de réguler le pH environnant.
Les acides aminés neutres
Les acides aminés neutres ont des chaînes latérales qui ne peuvent libérer ni accepter un ion H+. Les acides aminés neutres comprennent la glycine (Gly), l’alanine (Ala), la valine (Val), la leucine (Leu), l’isoleucine (Ile), la phénylalanine (Phe), la tryptophane (Trp), la tyrosine (Tyr) et la sérine (Ser).
La Gly est unique en ce qu’elle a une chaîne latérale hydrogène, ce qui la rend très flexible et capable de se plier dans des structures tordues avec un rayon de courbure serré. Les acides aminés à chaîne latérale non polaire comme l’Ala, la Val, la Leu, l’Ile, la Phe, la Trp et la Tyr ont des propriétés hydrophobes et peuvent interagir avec d’autres acides aminés hydrophobes pour stabiliser la structure de la protéine.
La Ser a une chaîne latérale qui contient un groupe hydroxyle (-OH), qui peut accepter un ion H+ pour produire un groupe hydroxyle protoné (-OH2+), qui a une charge positive. À pH neutre, environ la moitié de ces groupes latéraux sont protonés. La Tyr a également un groupe hydroxyle, mais sa chaîne latérale est plus volumineuse et peut donc participer à des interactions plus complexes avec la protéine.
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Conclusion
En conclusion, les acides aminés peuvent être classés en acides, basiques et neutres en fonction de la capacité de leurs groupes carboxyle et amine à libérer ou accepter des ions H+. Les acides aminés acides ont un groupe carboxyle qui peut libérer un ion H+ dans l’eau, tandis que les acides aminés basiques ont un groupe amine qui peut accepter un ion H+ dans l’eau.
Les acides aminés neutres ont des chaînes latérales qui ne peuvent libérer ni accepter un ion H+. La capacité des acides aminés à interagir avec d’autres acides aminés. Cette capacité à interagir avec d’autres acides aminés est un facteur important dans la structure et la fonction des protéines.